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Section PCEM : Matières de cours et questions sur PCEM => Biochimie, Biologie moléculaire, Immunologie => : Ranyaa 10 December 2011 à 18:58:25

: Hemoglobine
: Ranyaa 10 December 2011 à 18:58:25
Bonsoir, pourquoi dit-on que le 2,3 BPG stabilise la forme R de l'Hemoglobine??

Pour moi, il stabilise plutôt la forme T

Merci d'avance
: Re : Hemoglobine
: Fafa 10 December 2011 à 19:52:27
Pour moi aussi il stabilise la forme T! Où as-tu lu qu'il favoriser la forme R?
: Re : Hemoglobine
: Ranyaa 11 December 2011 à 00:09:59
Salut, dans mon cours! Et quand j'ai demandé à mon prof il m'a confirmé que c'etait bien ça! mais je ne me rappel plus pourquoi, parce que j'ai pas tres bien compris ce qu'il a dit  :(
: Re : Hemoglobine
: Ranyaa 11 December 2011 à 00:10:55
Je me rappel qu'il a dit que ça deplacait la courbe PO2 vers la gauche
: Re : Hemoglobine
: garçoncanadien 11 December 2011 à 02:36:42
aux Etats-Unis il stabilise la forme T et il deplace la courbe saturation/PO2 vers la droite

la molecule s'insere au milieu de l'hemoglobine comme ca:

(http://nielsolson.us/pictures/23BPG_in_Deoxyhemoglobin.png)

1. le 2,3-BPG est cree par la glycolyse par des tissus qui ont besoin de l'energie
2. quand la molecule se trouve pres de l'hemoglobine elle s'insere dans la version d'hemoglobine SANS oxygene .La taille de 2-3BPG est a 9 angstroms et la taille du trou au milieu de l'hemoglobine sans oxygene est a 11 angstroms. Par contre, la taille du trou au milieu de l'hemoglobine oxygenee est a 5 angstroms
3. quand la molecule se trouve dans le trou, la molecule stabilise l'hemoglobine (la forme T) et elle empeche la reliure (avec l'hemoglobine) de plus de molecules d'oxygene
4. et par consequent l'oxygene se detache de l'hemoglobine uniquement quand il le faut.
: Re : Hemoglobine
: Ranyaa 11 December 2011 à 11:05:57
Bonjour, Mais en fait je me suis trompée desolé ce n'est pas ecrit que l'Hb stabilise la forme R, mais que en absence de BPG l'Hb perd ses prop[/i]riétes de cooperativité; c'est ça que je n'ai pas compris parce que jstement s'il n'y a pas de BPG l'Hb retrouve ses propriétés de cooperativité?

Merci
: Re : Hemoglobine
: garçoncanadien 11 December 2011 à 20:02:55
dans nos livres il y une explication plus simple - le Hb a ses proprietes de cooperativite a cause de sa structure et pas a cause du 2-3 BPG; si vous dissociez le Hb (tetramere->monomere) elle perd ses proprietes de cooperativite.
: Re : Hemoglobine
: Ranyaa 12 December 2011 à 11:11:18
Bonjour, je sais mais je cherche le rapport avec le BPG
: Re : Hemoglobine
: Fafa 12 December 2011 à 15:58:00
Merci de tes réponses GC!! Contente de te voir!
En fait, Ranyaa, je pense que ton prof a voulu dire que sans 2,3 DPG, la forme T n'est plus "maintenue" en place, et donc, par coopérativité, la forme R revient en captant l'oxygène local; tout en sachant que l'Hb complexé avec le 2,3 DPG n'a pas la même affinité pour l'O2 que lorsqu'il n'a pas le 2,3 DPG. Je te renvoi à mon cours sur l'Hb: http://www.cours-medecine.info/biochimie/hemoglobine.html (http://www.cours-medecine.info/biochimie/hemoglobine.html) et celui sur la coopérativité: http://www.cours-medecine.info/biochimie/cooperativite-allosterie.html (http://www.cours-medecine.info/biochimie/cooperativite-allosterie.html)
: Re : Hemoglobine
: Ranyaa 12 December 2011 à 16:17:08
Ja vais regarder ça merci bien
: Re : Hemoglobine
: garçoncanadien 13 December 2011 à 01:48:31
le 2-3 BPG ne change pas la cooperativite de l'hemoglobine, mais il change l'affinite de l'hemoglobine pour l'oxygene =)
: Re : Hemoglobine
: 626019191 28 January 2014 à 19:53:41
oui c est le 2 3 GP change l affinité de l hemoglobine a l o2. on sait que c est une produit issue de la glycolyse donc aura tendance a vouloir se fixer sur l hemo donc lorsqu il augmente sa va diminué l affinite le l hemo a l o2 DONC déviation de la courbe vers la gauche
: Re : Hemoglobine
: benteddy09 18 May 2017 à 05:52:24
Merci beaucoup