Ces petites molécules quaternaires composées de C, H, O, N existent sous plus de 300 formes différentes dans la nature.
Seulement 20 d'entre eux rentrent dans la constitution d'unités monomériques des peptides et des protéines de l'organisme humain. Ce sont les acides aminés protéinogènes.
Certains acides aminés sont aussi cétogènes (ils participent à la formation de corps cétoniques hépatiques),glucoformateurs (ils entrent dans la constitution du glucose hépatique) ou bien encore participent à la formation d'acides gras dans le foie. Ils ont, en outre, un rôle dans la formation d'énergie par le cycle de Krebs et la chaîne respiratoire.
Un acide aminé est un composé possédant une fonction acide et une fonction basique qui est aminée. Autrement dit, ils ont un groupement acide carboxylique (-COOH) et un groupement amine, généralement primaire (-NH2).
Ce motif commun aux 20 acides aminés est porté par le même carbone: le carbone alpha, d'où le nom d'acide α-aminés. Il s'agit d'un carbone C asymétrique noté C*.
Sur ce carbone alpha commun, vient se fixer une chaîne carbonée : c'est le radical, spécifique à chaque acide aminé.
Seule la proline est un acide α-iminé.
Il existe trois groupes de radicaux :
En ce qui concerne les radicaux linéaires, on trouve :
Pour les radicaux hétéro-cycliques, deux sous groupes existent :
Enfin, dans les radicaux cycliques, on dénombre trois types de noyaux :
Reprenons : les 20 acides aminés comportent communément le motif COOH-C*H-NH2 sur lequel vient s'ajouter un radical propre à chaque acide aminé. Le carbone α est donc bien asymétrique et il existe donc 2 stéréoisomères. Ce sont des molécules chirales, sur lesquelles on observe le placement du groupement amine -NH2 à gauche du C* (quand on place le radical en bas). Au sein des acides aminés protéinogènes, c'est la forme L qui domine ( L-acides aminés ).
Les D-acides aminés existent. Ils sont issus de transformations diverses au sein de l'organisme : racémisation, vieillisement, chauffage...
Les acides aminés sont des molécules solubles dans l'eau donc dans les liquides physiologiques par leurs diverses propriétés.
2 fonctions ionisables sont portées par le C*, conférant aux acides aminés leur caractère amphotère. Ces 2 fonctions ionisables sont faibles.
On répertorie 15 des acides aminés comme étant neutres à pH 7. Il faut s'intéresser au pHi (Ph isoéléctrique ou point isoélectrique) des 5 autres acides aminés pour savoir s'ils sont acides ou basiques.
Rappel : le pHi est la valeur de du pH pour laquelle la solution d'aminoacides a une charge nulle, ce qui signifie que les acides aminés sont tous sous la forme de zwitterion.
On détermine alors deux aminoacides acides comportant une fonction acide supplémentaire au sein du radical. Ils sont dicarboxyliques à pH neutre. Ce sont :
De la même façon, on détermine trois aminoacides basiques comportant une (ou plus) fonction(s) basique(s) supplémentaire(s) au sein du radical.Ce sont :
(à lire conjoitement avec le paragraphe 3.1.)
Grand sujet de discussion entre scientifiques, plusieurs outils chimiques et théories existent pour déterminer la polarité ou apolarité des acides aminés. Cependant, plusieurs points sont à retenir :
Les aminoacides aromatiques, c'est à dire possédant un noyau aromatique insaturé à double liaison ont une absorption caractéristique à 200 nm, ce qui permet leur dosage spectrophotométriques spécifiques dans les protéines.
Ils sont tous neutres, hydrophobes pour la plupart et sont au nombre de 9.
Dans l'ordre croissant selon leur poids moléculaire : linéaires, hétéro-cyclique, cyclique; soit :
Glycine (Gly), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile), Methionine (Met), Proline (Pro), Phénilalanine (Phe), Tryptophane (Trp).
En majorité hydrophiles, on retrouve les trois types d'ionisations :
Dans l'ordre croisant selon leur poids moléculaire :
neutres linéaires non ionisables, neutre cyclique, acide linéaire ionisable, basique linéaire ionisable, basique hétéro-cyclique; soit :
Serine (Ser), Thréonine (Thr), Cystéine (Cys), Asparagine (Asn), Glutamine (Gln), Tyrosine (Tyr), Acide Aspartique (Asp), Acide Glutamique (Glu), Lysine (Lys), Arginine (Arg), Histidine (His).
Certains aminoacides s'illustrent par leur implication dans l'anabolisme. Ainsi les réactions de décarboxylations sont à l'origine de la synthèse de dérivés importants comme le GABA, β-Alanine (Ala), des amines...
Ces réactions de décarboxyaltions catalysées pas des décarboxylases spécifiques de l'acide aminé suivent la réaction générale suivante : AA --> CO2 + R-CH2-NH2
Ou "comment passer de l'acide à la base correspondante". Ce type de réaction concerne donc majoritairement le glutamate et l'aspartate selon la réaction type :
acide aminé acide + NH3 + ATP --> acide aminé basique correspondant + ADP + P.
Cette réaction est catalysée par une synthétase spécifique (glutamine synthétase par exemple).
Constituant le squelette de la structure primaire des protéines, elle s'effectue entre le COOH α d'un aminoacide et le NH2 α d'un autre aminoacide.
Ainsi, l'enchaînement de 4 à 10 acides aminés de poids moléculaire inférieur à 100 détermine un oligopeptide.
Un enchaînement de moins de 100 acides aminés et de poids moléculaire inférieur à 10 000 défini un polypeptide.
Un enchaînement de plus de 100 acides aminés et de poids moléculaire supérieur à 10 000 constitue une protéine.
Cette réaction aboutit à la libération d'ammoniac NH3 et se fait en deux étapes : la libération de la fonction amine sous forme d'ammoniac NH3 puis action de la déshydrogénase spécifique de l'acide aminé basique pour lui ôter son azote.
Par exemple, pour le glutamate, on aura :
Il s'agit du transfert du groupement NH2 d'un acide aminé sur un α-cétoacide devenant l'acide aminé correspondant.Ce type de réaction nécessite un coenzyme, le pyridoxal-P et est catalysée par une transaminase correspondante.
Par exemple, l'Alanine a pour α-cétoacide le pyruvate, et l'α-cétoglutarate correspond au glutamate. L'alanine, par l'alanine transaminase (ALAT) et le pyridoxal-P, va passer son NH2 à l'α-cétoglutarate, donnant la réaction suivante :
Alanine (Ala) + α-cétoglutarate -- ALAT + Pyridoxal-P --> pyruvate + glutamate.
La réactivité du radical conditionne in vivo les modifications post-traductionnelles des protéines. Selon la nature du radical, une protéine peut par exemple s'associer à des motifs glucidiques pour former des glycoprotéines...
Elles peuvent également être phosphorylées sur les résidus de Serine (Ser), Thréonine (Thr), Tyrosine (Tyr).
Cette phosphorylation est très importante car c'est un des phénoménes réversibles de régulation de certaines protéines.
Les 20 acides aminés protéinogènes sont à fournir en quantité suffisante par une nutrition équilibrée.
Mais il existe aussi une synthèse endogène (à partir du glucose) de 12 des aminoacides protéinogènes pour assurer un apport satisfaisant à notre organisme.
Il reste donc 8 acides aminés ne pouvant être qu'apportés par l'alimentation, il s'agit des acides aminés essentiels. Ces 8 Acides Aminés Essentiels sont :
Valine (Val), Isoleucine (Ile), Leucine (Leu), Lysine (Lys), Methionine (Met), Phénilalanine (Phe), Tyrosine (Tyr), Tryptophane (Trp).
L'absence ou la faible disponibilité d'un Acide Aminé Essentiel suffit à ralentir voire bloquer la synthèse protéique.
un moyen mnémo parmi une multitude : VIL(A) (H)LM PTT (soit VIL : neutres linéaires ramifiés et apolaires tout trois, PTT : cyclique tout les trois). Que viennent faire le A de l'arginine et le H de l'histidine dans ce moyen mnémo me demanderez-vous! Et bien il s'agit des neuvième et dizième Acide Aminé Essentiel nécessaires pour avoir les 10 Acides Aminés Essentiels de l'enfant. Autre moyen donné en amphi : Va TRipoter Lysine Mais Fais LE Très Isolément.
Une fois rentré dans l'organisme, ces 20 acides aminés protéinogènes peuvent suivre deux voies différentes : le catabolisme énergétique ou l'anabolisme :
Acide Aminé | Abréviation | Nombre de C | Structure de R | Type de R | Radical | Catégorie | Polarité | pHi |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Glycine | Gly (G) | 2 | Linéaire (L) | H | Neutre (n) | Apolaire (A) | 5,97 | |
Alanine | Ala (A) | 3 | L | CH3 | n | A | 6,02 | |
Valine | Val (V) | 5 | L ramifié | CH-(CH3)2 | n | A | 5,97 | |
Leucine | Leu (L) | 6 | L ramifié | CH2-CH-(CH3)2 | n | A | 5,98 | |
Isoleucine | Ile (I) | 6 | L ramifié | CH3-CH-CH2-CH3 | n | A | 6,02 | |
Méthionine | Met (M) | 6 | L ramifié | (CH2)2-S-CH3 | n | A | 5,75 | |
Proline | Pro (P) | 5 | Hétéro cyclique | noyau pyrrolidine | cycle saturé | n | A | 6,1 |
Phénilalanine | Phe (F) | 9 | cyclique | benzène | CH2-noyau benzène | n | A | 5,98 |
Tryptophane | Trp (W) | 11 | cyclique | indole | CH2-indole-benzène | n | A | 5,88 |
Sérine | Ser (S) | 3 | L | alcool I | CH2-OH | n | Polaire Non Ionisable PNI | 5,68 |
Thréonine | Thr (T) | 4 | L | Alcool II | CH-OH-CH3 | n | PNI | 5,65 |
Cystéine | Cys (C) | 3 | L | Thiol | CH2-SH | n | PNI | 5,02 |
Asparagine | Asn (N) | 4 | L | amide | CH2-CO-NH2 | n | PNI | 5,41 |
Glutamine | Gln (Q) | 5 | L | amide | (CH2)2-CO-NH2 | n | PNI | 5,65 |
Tyrosine | Tyr (Y) | 9 | cyclique | OH Phénolique | CH2-Benzène-OH | n | PNI | 5,65 |
Aspartate | Asp (D) | 4 | L | COOH | CH2-COOH | acide | Polaire ionisable | 2,87 |
Glutamate | Glu (E) | 5 | L | COOH | (CH2)2-COOH | acide | PI | 3,22 |
Lysine | Lys (K) | 6 (2N) | L | amine | (CH2)4-NH2 | basique | PI | 9,74 |
Arginine | Arg (R) | 6 (4N) | L | guanidine | (CH2)3-NH-C-NH-NH2 | basique | PI | 10,76 |
Histidine | His (H) | 6 (3N) | hétéro-cyclique | imidazole | CH2-imidazole | basique | PI | 7,58 |
Le glycocolle ou glycine, petit acide aminé de poids moléculaire=74 et sans isomère peut avoir deux origines : exogène (les protéines alimentaires) et endogène : décarboxylation de la sérine.
Il entre dans la constitution de protéines fibreuses comme le collagène ou plus particulièrement l'élastine à hauteur de 30%.
On le trouve également dans des molécules azotées comme le glutathion et la créatine.
Cet acide aminé non essentiel provient majoritairement des protéines alimentaires. Il est généralement directement transaminé en pyruvate (provenant du glucose par le glycoloyse) grâce à l'ALAT (cf ante) mais si nécessaire, cette transamination est réversible.
Tout comme le glycocolle, il entre dans la constitution du collagène et de l'élastine (à 15%).
Tout deux ont une origine exogène.
Cependant, par une réaction de formation du groupement amide ou de désamination (cf ante), l'aspartate peut se transformer en asparagine et réciproquemment.
L'aspartate est directement transaminé (comme précédemment, par l'ASAT) en oxaloacétate (4 Carbones, celui-ci peut aussi provenir du glucose).
Schéma quasi identique qu'au précédent : la glutamine, amide du glutamate peut être désaminée en glutamate et le glutamate peut être transformé en glutamine mais il est directement transaminé (par l'ALAT) en α-cétoglutarate.
Ces deux aminoacides sont d'origine exogène alimentaire généralement (bien que la sérine peut provenir de la glycine ou du glucose).
La thréonine peut être décarboxylée irréversiblement en sérine.
Tout deux possédant un OH alcoolique, ils sont capables de fixer un phosphate PO3H2.
Méthionine et cystéine ont une origine exogène alimentaire.
Cependant, la méthionine (5 Carbones ) peut être décarboxylée en homocystéine (4 Carbones). Celle-ci peut elle-même être décarboxylée en cystéine (3 Carbones).
La cystéine est alors sous forme réduite cys-SH. Elle est alors devant deux devenirs possibles :
Phénylalanine et tyrosine sont d'origine exogène alimentaire.
La Phénilalanine (Phe) est cependant directement hydroxylée par la Phe-hydroxylase en tyrosine. Celle-ci pouvant à son tour être hydroxylée en L-DOPA par la Tyr-hydroxylase.
Médicalement, une des utilisations de la L-Di-OH-phényl-alanine ( L-dihydroxyphenylalanine ) se trouve dans le traitement des maladies neurovégétatives.
La tyrosine comporte un OH phénolique polaire permettant la fixation d'un groupement phosphate (PO3H2).
La β-alanine, acide aminé de formule H2N-C*H2-CH2-COOH provient de la décarboxylation de l'aspartate et entre dans la structure du CoA.
Il est issu de la décarboxylation du glutamate (5 carbones) et s'illustre en tant que neuromédiateur inhibiteur.
Il a pour formule :
H2N-CH2-CH2-CH2(gama)-COOH
Cette petite molécule à deux carbones est le résultat de la décarboxylation et oxydation de la cystéine et elle contient donc une fonction acide sulfonique.
Nécessaire à la digestion des lipides, elle solubilise les acides biliaires.
Sa formule est :
H2N-CH2-CH2-SO3H .
Citons aussi, parmi ces aminoacides non protéinogènes :
Ornthine et Citrulline se retrouvent dans le cycle de l'urée.
Le principe est simple : sur une colonne remplie d'une résine cationique sulfonique (SO3-) équilibrée par des ions Na+, on réalise la fixation à pH acide des acides aminés sous forme de cations. On réalise ensuite l'élution, le décrochage à pH croissant des acides aminés.
Partent en premier les acides puis les neutres et enfin les basiques.
A chaud et en présence d'un excès de ninhydrine, les acides aminés subissent une désamination et une décarboxylation.
On obtient une coloration violette proportionnelle à la quantité d'acides aminés.
Dans le cadre du dépistage systématique (depuis 1971) néonatal de la phénylcétonurie (déficit en Phe-hydroxylase, 1 cas sur 15 000), on réalise au troisième jour de vie du nouveau-né ce test de Guthrie.
Cette pathologie génétique (ou congénitale) est très lourde de conséquences : manifestations nerveuses : perturbations de la myélinisation et toxicité neuronale des produits de dégradation de la tyrosine : microcéphalie, retard psychomoteur troubles comportementaux; anomalies osseuses (ostéoporose),anomalies pigmentaires, association fréquente avec une obésité d'installation précoce.
Le dosage est semi-quantitatif.
Le sang prélevé du talon du nourrisson est recueilli sur un papier buvard puis examiné en labo dans une boîte de pétri comportant le Bacillus subtilis et un inhibiteur de croissance. Si le taux de Phénilalanine (Phe) est élevé cela signifie qu'il y a une levée de l'inhibition, la croissance est proportionnelle au taux de phénylalanine, le bacille croit.
Le seul traitement possible est alors un régime privé de phénylalanine.
L'histidine, médiateur chimique à action locale de l'allergie, est décarboxylée par l'His-décarboxylase en histamine ayant un rôle dans les réactions allergiques et inflammatoires.
La Di-Hydroxy-phényl-alanine est décarboxylée en Dopamine par la DOPA-décarboxylase.
Elle est hydroxylée par la dopamine β-hydroxyalse en Nor-adrénaline. Au niveau de la glande médullo-surrénale, la Nor-adrénaline est méthylée en Adrénaline, hormone du stress ( hormone du P1 ^^ ).
Il peut être décarboxylé en tryptamine, vasoconstrictrice et hypertensive.
Ou il peut être hydroxylé en 5-OH-tryptophane qui subit une décarboxylation pour donner la 5-OH-tryptamine ou sérotonine, neurotransmetteur agissant dans les mécanisme nerveux du sommeil et de l'humeur.
Une acétylation dans l'épiphyse transforme la sérotonine en mélatonine. Cette sécrétion augmente avec l'obscurité (selon un cycle circadien) pour favoriser l'endormissement.
La condensation de deux tyrosines donne la thyronine, précurseur de 2 hormones actives : tri-iodothyronine et tétra-iodothyronine.
Il s'agit d'une fixation progressive de l'iode alimentaire exogène sous forme ionisée I- par la glande thyroïde sur la thyronine.
La première fixation aboutit à la T3 ou tri-iodothyronine et une seconde iodation donne la thyroxine ou T4 qui représente 80% des hormones thyroïdiennes et est indispensable à la croissance et au développement cérébral du nourrisson.
Un déficit de synthèse ou un déficit en iode peuvent être responsable de l'hypothyroïdie néonatale (1 cas sur 4 500), pathologie congénitale dont le dépistage néonatal est systématique depuis 1978.
Ce dérivé est très important puisqu'en charge du transport des acides gras à chaînes longues, plus de 12 carbones, du cytosol vers la mitochondrie. Elle est donc ubiquitaire et un tel besoin est assuré par une double origine.
La créatine est synthétisée dans le foie à partir de trois acides aminés : Arginine (Arg), Glycine (Gly), Methionine (Met).
Une fois en circulation sanguine, cette créatine va, au sein des muscles, subir une phosphorylation sur le NH2 de l'ex Arginine (Arg). Cette phosphorylation est réalisée par la créatine-P kinase (CPK) selon la réaction suivante : créatine + ATP --> ADP + créatine~P. Cette liaison est fortement énergétique (11000 cal).
Dans un second temps, toujours dans le muscle, la créatine~P est cyclisée en créatinine par déshydratation entre l'ex Arginine (Arg) et l'ex Glycine (Gly).
Enfin, la créatinine est excrétée par les reins dans l'urine.
Les taux de créatinine sanguine et urinaire sont faibles et constants. Ils sont proportionnels à la masse musculaire de l'individu et ils sont donc à la base de l'évaluation de la fonction rénale d'un organisme.
C'est l'ultime produit du catabolisme azoté des acides aminés exogènes et endogènes.
Dans le foie, on observe la synthèse de l'urée à partir de NH3 par le cycle de l'uréogenèse dans lequel on retrouve l'ornithine, la citrulline et l'arginine.
On obtient ainsi cette petite molécule (poids oléculaire =60) à la formule simple : H2N-CO-NH2.
Contrairement à la créatinine, les taux sanguins et urinaires de l'urine sont élevés et surtout sont variables en fonction de multiples facteurs : alimentation, hydratation, fonction hépatique...
Par conséquent ces dosages sont moins spécifiques pour évaluer la fonction rénale.
L'urée n'est pas toxique.
Cette petite molécule intracellulaire est un tripeptide : γ-glutamyl-cystéinyl-glycocolle.
D'un point de vue structural, il y a une liaison peptidoïde entre le Glutamate et la Cystéine puis une liaison peptidique entre la cystéine et le glycocolle.
Le groupement thiol SH de la cystéine centrale est capable d'oxydoréduction, phénoméne observé dans le globule rouge. Cette oxydoréduction fait passer la cystéine à l'état de cystine soit : 2 G-SH (réduit) --> G-S-S-G (oxydé).
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N/A
Bonjour,
Une petite précision, je suis d'accord avec tito... le (A) correspond à l'Alanine et non à l'Arginine qui est (R). De plus, c'est confirmé dans le tableau.
Merci.
L'abréviation exacte est I ou Ile.
Au niveau du tableau l'abreviation de l'isoleucine est I.En classe nous avons vu que l'isoleucine a pour abréviation J. Qu'en pensez vous?
C'est exact pour la thréonine mais pas pour l'alanine, il s'agit bien de l'arginine.
dans le 5eme paragraphe du cours,parmi les 8 aminoacides essentiels il est mentionné la tyrosine je crois que cette proposition est fausse mais plutôt la thréonine.
et peu après en écrivant VIL(A)(H)LM PTT il est écrit que le A est de l'arginine la encore je crois que ce n'est pas tôt a faire juste plus que l'abreviation venant de l'arginine est bien R et non A le A est de l'alanine
très bien structuré.